Aminoácidos ( Unidades estructurales de las proteínas)

Las proteínas son polímeros formados de monómeros de aminoácidos los cuales les confieren  propiedades únicas, de modo que se pueden entender analizando las propiedades químicas de los aminoácidos que las constituyen.

En las proteínas se encuentran casi siempre 20 aminoácidos.

Estructura de los aminoácidos 

Todos los aminoácidos poseen un grupo amino y uno carboxilo separados entre sí por un carbono.

Durante el proceso de síntesis de proteína cada aminoácido se une a otros dos y forma un polímero largo ramificado llamado cadena polipeptídica 

Estructura base, de los aminoácidos 

grupo amino y carboxilo.

Clasificación de los aminoácidos 

Los aminoácidos se clasifican de acuerdo con la naturaleza de sus cadenas laterales 

• Cadenas polares cargadas: Ácido aspartico, Ácido glutámico, Lisina, Arginina e Histidina
• Cadenas polares no cargadas: serina, Treonina,Glutamina, Asparagina, Tirosina
• Cadenas no polares: Alanina, valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Fenilalanina, Triptófano.
• Propiedades únicas: Glicina, Cisteína,Prolina.

Propiedades de las cadenas laterales (R)

las cadenas laterales hidrófilas actúan como ácidos o bases que tienden a estar cargados por completo (+ o-)

Propiedades de la cadena lateral:

 en aminoacidos no polares: la cadena lateral hidrófoba consiste casi por completo en átomos de H y C. Estos aminoácidos tienen a formar el centro de las proteínas solubles y se concentran lejos del medio acuoso. Dichos aminoácidos juegan un papel importante en las membranas ya que se vinculan con la bicapa lipídica.

Propiedades de la cadena lateral: 
las cadenas laterales hidrófilas tienden a tener cargas en parte + o - que les permiten participar en reacciones químicas, formando puentes de hidrogeno y relacionarse con el agua

Glicina: la cadena lateral está constituida sólo por un átomo de hidrógeno y puede incluirse en un ambiente hidrófilo o hidrófobo. La glicina reside a menudo en sitios donde los dos polipéptidos entran en contacto estrecho.

Cisteína: aunque la cadena lateral tiene una naturaleza polar sin carga, posee la propiedad única de formar enlaces covalentes con otra cisteína para formar un enlace disulfuro.

Prolina: aunque la cadena lateral tiene una naturaleza hidrófoba, posee la propiedad única de crear enrollamientos en las cadenas polipeptídicas y romper estructuras secundarias ordenadas.